Hemoglobiini - koostuu globiiniproteiinista ja hemin ei-proteiiniosasta, joka sisältää Fe(II)-atomin. Hb-molekyyli sisältää 4 hemiä ja on proteiini, jolla on kvaternäärinen rakenne (4 alayksikköä - 2 α-ketjua ja 2 β-ketjua, joista jokaisella on oma tertiäärinen rakenne ja ne on järjestetty erityisellä tavalla hemirenkaan ympärille). Jokainen alayksikkö on samanlainen kuin myoglobiinimolekyyli. Hemoglobiinimolekyyli pystyy kiinnittämään 4 O 2 -molekyyliä. Hemoglobiini kuljettaa happea keuhkoista kudoksiin ja hiilidioksidia päinvastaiseen suuntaan. Нb + О 2 → НbО 2 – oksihemoglobiini– keuhkojen kapillaareissa Hb on kyllästetty hapella korkeassa osapaineessa (100 mm Hg).

Kudoskapillaareissa, joissa hapen osapaine on alhainen (5 mm Hg) HbO 2 → Hb:ksi ja O 2:ksi. Happi kulkeutuu kudoksiin, ja vapautunut Hb yhdistyy kudoksista saadun CO 2:n kanssa ja muuttuu HbCO 2:ksi. karbhemoglobiini, joka kulkeutuu veren mukana keuhkoihin. Keuhkokapillaareissa HbCO 2 → Hb + CO 2. CO 2 poistuu kehosta uloshengitettäessä, ja Hb kyllästyy jälleen hapella.

Saturaation riippuvuuden hapen osapaineesta vertailu osoittaa, että kudoksille ominaisilla hapen osapaineilla hemoglobiini luovuttaa merkittäviä määriä happea. Hemoglobiinissa rautaatomi siirtyy hemitasolle samalla kun polypeptidiketjun konformaatio muuttuu, mutta koska Hb-molekyylillä on kvaternäärinen rakenne ja yksittäiset ketjut ovat yhteydessä toisiinsa, tämä mahdollistaa konformaation muutosten siirtymisen kommunikaatioalue polypeptidiketjujen välillä. Tämä muuttaa koko molekyylin avaruudellista sijaintia ja helpottaa O 2:n pääsyä Hb-molekyylin jäljellä oleviin hemeihin. Samaan aikaan tähän konformaation muutokseen liittyy ryhmien ilmestyminen pinnalle, jotka dissosioituessaan vapauttavat protoneja (H +) ympäristöön. Kun hapen osapaine laskee, tapahtumat toistuvat päinvastaiseen suuntaan: hapen vapautuminen tapahtuu osapaineen laskiessa, hemoglobiini siirtyy toiseen konformaatiotilaan ja ympäristöstä (kudoksesta), jossa protonien pitoisuus on korkea , protoneja lisätään hemoglobiiniin. Tällaisten konformaatiomuutosten ansiosta hemoglobiini ei vain säätele kudosten hapen saantia, vaan myös osallistuu happo-emästasapainon ylläpitämiseen kehossa.

Kun hiilimonoksidimyrkytys tapahtuu veressä, karboksihemoglobiini Hb + CO → HbCO on vahva yhdiste, joka estää HbO 2:n muodostumisen ja hapen kulkeutumisen. Esiintyy hapen nälkä.

Hb:n eri muodot määritetään menetelmällä spektrianalyysi . Aikuisella HbA-molekyyli (2 α-ketjua ja 2 β-ketjua). Mutta hemoglobiiniketjujen koostumus voi muuttua useista olosuhteista riippuen. Sikiössä HbF (sikiö - 2 α-ketjua, 2 γ-ketjua) - se sitoo happea paremmin suhteellisella puutteella sikiön kehityksen aikana.

Tiettyjen solun geneettisen laitteen rikkomusten seurauksena Hb patologinen ja sairaudet - hemoglobinopatiat perinnöllinen alkuperä.

Klassinen esimerkki on sirppisoluanemia(epänormaali hemoglobiini on syynä). Syntetisoidaan epätavallisen koostumuksen β-ketju, jossa valiini korvaa normaalissa HbA:ssa olevan glutamiinihapon. Tämä muutos aiheuttaa Hb:n rakenteen ja ominaisuuksien rikkomisen, jota kutsutaan nimellä HbS - se saostuu helposti ja sen kyky kuljettaa happea on heikentynyt. Tämän seurauksena HbS:ää sisältävät punasolut saavat sirpin muodon. Kliinisesti: verenkierto ja hengitys ovat heikentyneet, joskus kuolemaan johtavat.

Myoglobiini - kromoproteiini, jota löytyy lihaksista. Siinä on proteettinen ryhmä, hemi, syklinen tetrapyrroli, joka antaa sille punaisen värin. Tetrapyrroli koostuu 4 pyrrolirenkaasta, jotka on yhdistetty litteäksi molekyyliksi metyleenisiltojen avulla. Rautaatomilla on keskeinen asema tässä litteässä molekyylissä. Sytokromien heemissä oleva rauta pystyy muuttamaan valenssiaan, hemoglobiinissa ja myoglobiinissa raudan valenssin muutos häiritsee niiden toimintaa. Sekä hemoglobiinin että myoglobiinin päätehtävä on hapen sitominen.

Myoglobiini - pallomainen molekyyli, koostuu 153 aminohaposta, joiden kokonaismolekyylipaino on 17 000. Se koostuu yhdestä ketjusta, joka on samanlainen kuin Hb-alayksikkö. Toissijaisen rakenteen tasolla se muodostaa 8 α-kierteistä aluetta, jotka kattavat lähes 75 % molekyylin kaikista aminohapoista. Myoglobiinin heemissä oleva rautaatomi, joka ei ole yhteydessä happeen, työntyy esiin molekyylin tasosta 0,03 nm. Happipitoisessa muodossaan rautaatomi näyttää olevan upotettuna hemimolekyylin tasoon. Muodostuessaan sidoksen yhteen globiiniosan histidiinimolekyylin kanssa rauta muuttaa hapen kanssa yhdistettynä myös proteiinin konformaatiota. Myoglobiini on kätevä hapen varastoimiseen, mutta ei kätevä sen kuljettamiseen veren läpi. Tämä selittyy myoglobiinin kyllästymisprosessilla hapen osapaineesta riippuen. Koska hapen osapaine keuhkoissa on 13,3 kPa, myoglobiini olisi hyvin kyllästetty hapella, mutta laskimoveressä tämä paine on 5,3 kPa ja lihaksissa vielä vähemmän - 2,6 kPa. Tällaisissa olosuhteissa myoglobiini pystyy luovuttamaan vähän happea, eikä se ole tarpeeksi tehokas kuljettamaan happea keuhkoista kudoksiin.

Heme– monien toiminnallisesti tärkeiden proteiinien proteettinen ryhmä.

Hemi on ei-proteiiniosa, se sisältää Fe (ΙΙ), hemi on osa flavoproteiineja, hemoproteiineja, hemoglobiinia, myoglobiinia, katalaasia, peroksidaasia, sytokromeja.

Hemin biosynteesin ja hajoamisen tuntemuksen tarkoituksena on auttaa ymmärtämään hemoproteiinien roolia kehossa. Näiden prosessien häiriintyminen liittyy sairauksien kehittymiseen. Siten joukko sairauksia liittyy heemin biosynteesin heikkenemiseen - porfyria.

Porfyria - ryhmä sairauksia, joiden hemibiosynteesi on heikentynyt. ryhmä sairauksia, joiden hemibiosynteesi on heikentynyt. Sivutuotteena kerääntyy välituotteita, jotka kerääntyvät eri elimiin tai erittyvät suurempina määrinä ulosteisiin tai virtsaan. Merkittävien määrien heemin tai sen hajoamistuotteiden (koproporfyriini ja uroporfyriini) epätäydellisen synteesin aineita ilmaantuminen virtsaan aiheuttaa porfyriuriaa. Virtsa on väriltään purppuranpunaista. Tämä tapahtuu joidenkin maksavaurioiden, suoliston verenvuodon ja myrkytyksen yhteydessä. Porfyriuria on yksi lyijymyrkytyksen merkkejä, kun hemoglobiinin synteesiin välttämättömän Fe:n kuljetus häiriintyy.

Paljon yleisempiä ovat patologiset tilat, jotka liittyvät hemin hajoamiseen ja sen katabolisen muutoksen tuotteiden heikentyneeseen erittymiseen kehosta. Yleisin on keltaisuus.

Protoporfyriini ΙΧ

Mitokondrioissa + Fe 2+

Monista kromoproteiinien edustajista ihmisille tärkein on hemoglobiini. Elintarvikkeissa esiintyvät kasvi- ja eläinperäiset kromoproteiinit ovat ruoansulatuskanavan entsyymien vaikutuksen alaisia.

Ruoassa oleva denaturoitunut hemoglobiini hydrolysoituu helposti ja hajoaa proteettiseksi ryhmäksi ja proteiiniksi. Pepsiini ja trypsiini hajottavat proteiinin muodostaen peptidejä ja aminohappoja. Tämän seurauksena hemoglobiinin globiiniosa käy läpi ruuansulatuskanavassa tavanomaisia ​​muutoksia, jotka ovat tyypillisiä yksinkertaisille proteiineille. Proteesiryhmä - hemi - hapettuu hematiiniksi. Hematiini imeytyy erittäin huonosti suolistossa. Nämä pigmentit erittyvät ulosteeseen, osittain muuttumattomina ja osittain erilaisten tuotteiden muodossa, jotka muodostuvat suolistobakteerien vaikutuksesta. Perinteiset kemialliset menetelmät veren havaitsemiseksi ulosteista, joilla on suuri kliininen merkitys, perustuvat hematiinireaktioihin ja voivat antaa luotettavia tuloksia vain, jos ruokavalio ei sisällä lihaa, joka sisältää myoglobiinia.

Punasolujen elinikä aikuisella on noin 4 kuukautta. Tämän ajanjakson jälkeen punasolut tuhoutuvat pääasiassa maksassa, pernassa ja luuytimessä. Tuhoamisen aikana punasoluista vapautuu hemoglobiinia (8-9 g päivässä).

Hemoglobiinimolekyylin erityisominaisuudet, jotka tekevät siitä niin tehokkaan hapen kantajan veressä, on helpoimmin ymmärrettävissä vertaamalla myoglobiinia ja hemoglobiinia niiden happiaffiniteetin suhteen. Kuvassa Kuvat 8-16 esittävät hemoglobiinin ja myoglobiinin happisaturaatiokäyrät, jotka kuvaavat näiden proteiinien happisaturaatioastetta (eli happea sitovien molekyylien paikkojen lukumäärän suhdetta sellaiseen sitoutumiseen kykenevien kohtien kokonaismäärään) riippuen. proteiiniliuoksen kanssa tasapainossa olevan happikaasun osapaineesta.

Riisi. 8-15. Valokuva normaaleista ihmisen punasoluista, jotka on saatu pyyhkäisyelektronimikroskoopilla.

Ensinnäkin kaaviosta käy selvästi ilmi, että myoglobiinilla on erittäin korkea affiniteetti happea kohtaan: hapen osapaineessa, joka on vain 1-2 mmHg. Art., se on jo 50% kyllästetty hapella. Lisäksi näemme, että myoglobiinin happisaturaatiokäyrä on yksinkertaisen hyperbolin muotoinen, kuten voitaisiin odottaa massavaikutuksen laista suhteessa tasapainoreaktioon:

Hapen osapaineessa, joka on 20 mmHg. Art., myoglobiini on yli 95 % kyllästetty hapella. Toisin kuin myoglobiinilla, hemoglobiinilla on huomattavasti pienempi affiniteetti happea kohtaan; lisäksi hemoglobiinin happisaturaatiokäyrä on sigmoidinen, ts. S-muotoinen (kuvat 8-16). Tämä tarkoittaa, että ensimmäisen happimolekyylin (S-muotoisen käyrän alaosa, joka vastaa alle 10 mm Hg:n hapen osapaineita) sitoessa hemoglobiinilla on erittäin alhainen affiniteetti happea kohtaan, kun taas seuraavien happimolekyylien sitoessa sen affiniteetti niille tulee paljon korkeampi, kuten -muotoisen käyrän jyrkkä osa osoittaa.

Riisi. 8-16. Myoglobiinin ja hemoglobiinin happisaturaatiokäyrät. Myoglobiinilla on paljon suurempi affiniteetti happea kohtaan kuin hemoglobiinilla. Myoglobiinin 50 % saturaatio hapella saavutetaan jo, kun O:n osapaine on vain 1-2 mm Hg. Art., kun taas hemoglobiinin tapauksessa tällainen kyllästyminen hapella tapahtuu vain hapen osapaineessa noin 26 mm Hg. Taide. Huomaa, että keuhkoista virtaavassa valtimoveressä (noin 100 mm Hg:n hapen osapaineessa) molemmat proteiinit - myoglobiini ja hemoglobiini - ovat yli 95-prosenttisesti kyllästettyjä hapella, kun taas lepolihaksessa, jossa hapen osapaine vastaa 40 mm Hg. Art., hemoglobiini on kyllästetty hapella vain 75%, ja työlihaksessa hapen osapaineessa vain noin 10 mm Hg. Taide. vain 10 %. Siten hemoglobiini vapauttaa erittäin tehokkaasti happeaan lihaksiin ja muihin perifeerisiin kudoksiin. Mitä tulee myoglobiiniin, hapen osapaineessa, joka on vain 10 mm Hg. st„ se pysyy silti lähes 90-prosenttisesti hapella kyllästettynä ja siksi jopa niin alhaisissa hapen osapaineissa luovuttaa hyvin pienen osan siihen liittyvästä hapesta. Siten hemoglobiinin happisaturaation sigmoidikäyrä on seurausta hemoglobiinin molekyylisopeutumisesta suorittamaan kuljetustehtävänsä punasoluissa.

Itse asiassa ensimmäisen happimolekyylin sitoutumisen jälkeen affiniteetti kasvaa lähes 500-kertaiseksi. Siten hemoglobiinin neljä hemiä sisältävää polypeptidialayksikköä eroavat toisistaan ​​happiaffiniteetin asteessa ja riippuvat toisistaan ​​hapen sitoutumisprosessissa.

Heti kun ensimmäinen hemiä sisältävä polypeptidialayksikkö sitoutuu happimolekyyliin, se välittää tästä tietoa jäljellä oleville alayksiköille, jotka välittömästi lisäävät jyrkästi happiaffiniteettiaan. Tämä tiedonvaihto hemoglobiinin neljän hemiä sisältävän polypeptidialayksikön välillä johtuu alayksiköiden välisestä yhteistoiminnasta. Koska ensimmäisen happimolekyylin sitoutuminen yhden hemoglobiinialayksikön toimesta lisää todennäköisyyttä, että jäljelle jäävät alayksiköt sitoutuvat seuraaviin happimolekyyleihin, sanomme, että hemoglobiinilla on positiivinen yhteistoimintakyky. Positiiviselle yhteistoiminnalle on tunnusomaista sigmoidiset sitoutumiskäyrät, jotka ovat samanlaisia ​​kuin hemoglobiinin happisaturaatiokäyrä. Kun happea sitoo myoglobiini, joka sisältää yhden hemoryhmän, proteiinimolekyyli voi kiinnittää vain yhden happimolekyylin; tässä tapauksessa yhteistoiminnallista sitoutumista ei havaita ja saturaatiokäyrä on yksinkertaisen hyperbolin muotoinen. Nyt ymmärrämme. miksi myoglobiini ja hemoglobiini eroavat niin suuresti hapensitomiskyvystään.

Käytämme termiä ligandi viittaamaan spesifiseen molekyyliin, joka sitoutuu proteiiniin; tämä voi olla esimerkiksi happimolekyyli hemoglobiinin tapauksessa (sana "ligandi" tulee latinan sanasta, joka tarkoittaa "sitoutua", "kiinnittää" ja tarkoittaa kirjaimellisesti "se, mikä on kiinnittynyt"). Monilla muilla oligomeerisillä proteiineilla on myös useita ligandia sitovia keskuksia, ja hemoglobiinin tavoin ne osoittavat positiivista yhteistoimintaa. On kuitenkin oligomeerisiä proteiineja, jotka osoittavat negatiivista yhteistoimintaa: tässä tapauksessa yhden ligandimolekyylin sitoutuminen vähentää muiden ligandimolekyylien sitoutumisen todennäköisyyttä.

Hapen miehittämien sitoutumiskohtien suhde niiden kokonaismäärään edustaa kyllästymisastetta tai yksinkertaisesti hemoglobiinin kyllästymistä hapella, ja sitä merkitään Y. Arvo vaihtelee (kaikki kohdat ovat vapaita) 1:een (kaikki kohdat ovat varattuja). Kaavio riippuvuudesta osittaisesta

Riisi. 4.1. Hemoglobiinin matalaresoluutioinen malli. α-ketjut on esitetty keltaisella, P-ketjut sinisellä ja hemi punaisella. (Perutz M.F., The hemoglobin molecule, Scientific American, Inc., 1964.)

hapen painetta kutsutaan hapen dissosiaatiokäyräksi. Hemoglobiinin ja myoglobiinin happidissosiaatiokäyrät eroavat kahdessa suhteessa (kuvat 4.2 ja 4.3). Ensinnäkin milloin tahansa myoglobiinin saturaatio on korkeampi kuin hemoglobiinin. Toisin sanoen myoglobiinilla on suurempi affiniteetti hemoglobiiniin. Happiaffiniteetille on tunnusomaista arvo, joka on numeerisesti yhtä suuri kuin hapen osapaine, jossa 50 % sitoutumiskohdista on kyllästynyt, myoglobiinilla se on yleensä 1 torr ja hemoglobiinilla 26 torr.

Torr on paineen yksikkö, joka on numeerisesti yhtä suuri kuin elohopeapatsaan tuottama paine 0 °C:ssa ja painovoiman vakiokiihtyvyydellä. Nimetty elohopeabarometrin keksijän Evangelista Torricellin (1608-1647) mukaan.

Toinen ero on se, että myoglobiinin tapauksessa hapen dissosiaatiokäyrä on hyperbolinen ja hemoglobiinin tapauksessa sigmoidimuotoinen. Kuten jäljempänä käsitellään, käyrän sigmoidimuoto vastaa ihanteellisesti hemoglobiinin fysiologista roolia hapen kantajana veressä. Molekyylitasolla sigmoidimuoto tarkoittaa, että hemoglobiinin hapen sitoutuminen tapahtuu yhteistoiminnallisesti, eli hapen lisääminen yhteen hemiin helpottaa sen lisäämistä muihin.

Tarkastellaan hapen dissosiaatiokäyriä kvantitatiivisesta puolelta alkaen myoglobiinista yksinkertaisempana. Hapen sitoutuminen myoglobiiniin kuvataan seuraavalla yhtälöllä:

Oksimyoglobiinin dissosiaatioprosessin tasapainovakio on

missä on oksimyoglobiinin pitoisuus, on deoksimyoglobiinin pitoisuus, on vapaan hapen pitoisuus, ja kaikki nämä määrät ilmaistaan ​​mooleina litrassa. Kyllästysaste määritellään seuraavasti

Kun yhtälössä (3) tehdään substituutioita yhtälön (2) perusteella, saadaan

Koska se on kaasu, on kätevämpää ilmaista sen pitoisuus esim. hapen osapaine (torreina) liuosta ympäröivässä ilmakehässä. Sitten yhtälö (4) saa seuraavan muodon:

Yhtälö (5) ilmaistaan ​​graafisesti hyperbolina. Itse asiassa yhtälöstä (5) laskettu hapen dissosiaatiokäyrä 1 Torr:lla on hyvin sopusoinnussa myoglobiinille saadun kokeellisen käyrän kanssa.

Sitä vastoin hemoglobiinin happidissosiaatiokäyrällä on

Riisi. 4.2. Myoglobiinin ja hemoglobiinin hapen dissosiaatiokäyrä. Happea sitovien kohtien kyllästyminen esitetään hapen osapaineen funktiona ympäröivässä liuoksessa.

sigmoidimuoto, eikä se ole yhtäpitävä minkään yhtälön (5) kuvaaman käyrän kanssa. Tämä osoittaa hemoglobiinimolekyylin yhteistoiminnallisen sitoutumisen. Harkitse ääritapausta, jossa on vain deoksihemoglobiinia ja hemoglobiinia, jotka sisältävät 4 sitoutunutta molekyyliä

Tämän hypoteettisen reaktion tasapainovakio olisi

Graafisesti yhtälö (8) ilmaistaan ​​sigmoidikäyrällä (kuva 4.4). Huomaa kuitenkin, että laskettu käyrä on jyrkempi kuin kokeellisesti saatu käyrä. Toisin sanoen yhtälön (6) kuvaama prosessikaavio on äärimmäinen.

Riisi. 4.3. Hemoglobiinin hapen dissosiaatiokäyrä. Abskissa-akselilla näkyvät työlihaksen kapillaareille ja keuhkojen alveoleille ominaiset arvot. Huomaa, että hemoglobiini on fysiologisissa olosuhteissa näiden arvojen välissä.

Riisi. 4.4 Hemoglobiinin happisaturaatiokäyrä on dissosiaatiokäyrien välissä, jotka on laskettu (ei-yhteistoiminnallinen sitoutuminen) ja (täysin yhteistoiminnallinen sitoutuminen).

Kuinka voimme sitten luonnehtia sitomisprosessia, jolla on keskimääräinen yhteistyökyky? Vuonna 1913 Archibald Hill osoitti, että hemoglobiinin hapen sitoutumisen määrittämisestä muodostettu käyrä kuvataan yhtälöllä, joka vastaa hypoteettista prosessia

Kyllästys tässä tapauksessa on

Puhumme siitä, mikä myoglobiini on ja mikä rooli sillä on elimistössä. Mitkä veren pitoisuusarvot ovat normaaleja? Mitkä ovat veren ja virtsan korkean tai alhaisen proteiinipitoisuuden syyt ja riskit?

Mikä on myoglobiini

Myoglobiini on proteiinipallo, eli proteiinikompleksi, jonka muodostavat ketjut (peptidit) on kierretty päällekkäin siten, että ne muodostavat kierteen, jossa on 8 osaa. Rakenne, joka antaa molekyylille pallomaisen tai pallomaisen muodon, mistä johtuu nimi pallomainen proteiini.

Myoglobiinin tehtävänä on kuljettaa happea lihassolujen mitokondrioihin, jotta ne voivat supistua.

Kuinka myoglobiini suorittaa tehtävänsä?

Myoglobiini koostuu 153 tai 154 aminohapon ketjusta, joka sisältää hemiryhmän sisällä.

Hemiryhmä rauta-ionien läsnäolon ansiosta sallii myoglobiinin säilyttää vakaasti happimolekyylin. Lisäksi molekyylin erityinen rakenne johtaa siihen, että hemiryhmä ja rauta sulkeutuvat eräänlaiseen taskuun, jolla on hydrofobisia ominaisuuksia ja jotka pystyvät siksi pysymään poissa vedestä, jolla on hapettavaa potentiaalia.

Kaikki tämä mahdollistaa raudan hapetustilan säilyttämisen 2+:ssa eikä vaihtamista 3+:aan. Tila, joka sallii myoglobiinin paitsi sitoa happea, mutta myös ylläpitää korkeaa affiniteettia solujen kanssa.

Main myoglobiinin toiminnot ihmiskehossa ovat:

• sitoo happea, kun sen osapaine ylittää 40 mmHg.
• vapauttaa happea, kun sen osapaine laskee alle 5 mmHg.
• myoglobiinin kyky sitoa happea lämpötilasta, pH:sta tai hiilidioksidin osapaineesta riippumatta (toiminto, joka tunnetaan nimellä Bohr-ilmiö).

Myoglobiinin biologiset toiminnot ja ero hemoglobiinista

Yllä olevasta voidaan jo kuvitella myoglobiinia, hemoglobiinin analogia, joka sitoo happea keuhkoissa ja siirtää sen soluihin aineenvaihduntaprosessien varmistamiseksi.

Muistutetaan tästä soluhengitys- pitkä sarja reaktioita, joissa ravintoaineet (hiilihydraatit, proteiinit ja rasvat) hapetetaan hiilidioksidiksi, vedeksi ja energiaksi. Jälkimmäinen on solujen saatavilla ATP:nä tunnetun kemiallisen yhdisteen muodossa:

C 6 H 12 O 6 + 6O 2 → 6CO 2 + 6H 2 O + 38 ATP

Näiden kahden pallomaisen proteiinin välillä on tietysti tärkeitä eroja, jotka molemmat pystyvät sitomaan happea.

Molekyylirakenteen eroista johtuvat erot voidaan tiivistää seuraavasti:

• myoglobiini sillä on vain yksi hemiryhmä (hemoglobiinissa on 4) ja se voi sisältää vain yhden happimolekyylin verrattuna neljään hemoglobiiniin.
• Näiden pallomaisten proteiinien kyky sitoa happea riippuu osapaineesta:
  • Hemoglobiini sitoo happea noin 90 mmHg:n paineessa ja välittää sen matalassa paineessa, mutta ei alle 40 mmHg:n paineessa.
  • Myoglobiini sitoo happea suuruusluokkaa 50/40 mmHg olevissa paineissa ja vapautuu vain noin 5 mmHg:n paineissa.

Nämä erot johtavat:

• Punasoluissa oleva hemoglobiini varastoi happea ja siirtää sen soluihin kehon aineenvaihduntaprosesseja varten.
• Myoglobiini, jota löytyy pääasiassa lihaskuiduista, sitoo ja varastoi happea ja palauttaa sen sitten lihaskudokseen, kun hapen osapaine laskee alle 5 elohopeamillimetriä. Tällaiset olosuhteet saavutetaan lihastyön alkuvaiheessa ja intensiivisen rasituksen vaiheessa, jolloin hengitys ei pysty tarjoamaan riittävää hapen virtausta. Merinisäkkäillä myoglobiinipitoisuus on niin korkea, että ne voivat pidätellä hengitystään tuntikausia (valaat).

Normaalit myoglobiinitasot veressä ja virtsassa

Myoglobiinipitoisuus voidaan mitata seerumista käyttämällä yksinkertaista kemiallista testiä suonesta otetusta verinäytteestä.

Normaalit myoglobiiniarvot vaihtelevat ihmisestä toiseen ja riippuvat lihasmassasta, iästä ja rodusta.

Verestä myoglobiini voidaan suodattaa munuaisten kautta ja kulkeutua virtsaan, jossa sen pitoisuus voidaan myös mitata.

Poikkeamat myoglobiinitasoissa

Kun seerumin myoglobiinitaso poikkeaa normaalista, sanotaan myoglobinemia, ja jos laboratorioanalyysi paljastaa korkean myoglobiinipitoisuuden virtsassa, he puhuvat myoglobinuria.

Kun arvot ovat fysiologisen normin alapuolella, puhutaan alhaisesta myoglobiinista.

Syitä korkeaan myoglobiiniarvoon veressä tai virtsassa

Suuria myoglobiiniarvoja havaitaan lähes aina lihassäikeiden hajoamisen jälkeen, mikä johtaa sen korkeaan saatavuuteen veressä. On kuitenkin monia syitä, jotka voivat määrittää tämän tilan, sekä fysiologiset että patologiset.

Syyt...

Tärkeimmät ovat:

• Sydänkohtaus. Sydänlihaksen iskemian (täydellinen tai osittainen verenvirtauksen puute) esiintyessä myoglobiinitasojen nopea nousu tapahtuu. Kaiken tämän avulla voit diagnosoida sydänkohtauksen todennäköisyyden mittaamalla myoglobiinitasoja. Tämä testi ei tietenkään ole spesifinen.

• Lihasvammat. Kaikki lihakset voivat olla sellaisessa tilassa, että lihaskuitujen välissä myoglobiinitaso nousee.
• Liiallinen fyysinen työ varsinkin ilman tarvittavaa valmistelua. Esimerkiksi juoksumaratoniin osallistuminen ilman esikoulutusta.
• Perinnölliset syyt eli geneettisiä tekijöitä.
• Palovammoja suurille lihasmassoille vaurioituneena.
• Munuaisten vajaatoiminta.
• Kemiallinen myrkytys ja jotkut lääkkeet.
• Myosiitti, eli poikkijuovaisten luuston lihasten tulehdus.
• Lihassurkastumatauti. Joukko rappeuttavia sairauksia, jotka aiheuttavat lihasatrofiaa dystrofiiniproteiinin puutteesta, joka on välttämätön lihassäikeiden fysiologisen rakenteen muodostumiselle.

Syitä alhaisiin myoglobiinitasoihin

Erittäin alhaiset myoglobiiniarvot voivat johtua:

• Immuunijärjestelmän ongelmat, joka voi erittää vasta-aineita myoglobiini veressä.
• Myasthenia gravis. Sairaudelle on tyypillistä lihasheikkous, joka johtuu immuunijärjestelmän epäonnistumisesta. Immuunijärjestelmä tuottaa vasta-aineita, jotka salpaavat kolinergisiä reseptoreita ja estävät hermoimpulssien välittämisestä vastaavan asetyylikoliinin tuotannon.

Tämä tila ei kuitenkaan aiheuta erityistä terveysriskiä.

Veren tulee kuljettaa noin 600 litraa happea (27 mol, 850 g) keuhkoista kudoksiin päivittäin. Liukoisessa tilassa siirtyy pieni määrä happea, koska se liukenee veriplasmaan (3 ml O2 / 1 litra verta). Täysin hapella kyllästettynä hemoglobiini sitoo 1,34 ml O2:ta 1 g:aa kohti, ja siten 1 litra kokoverta noin 200 ml O2:ta eli lähes 70 kertaa enemmän kuin liuenneena.

Hemoglobiinimolekyylissä on 4 jalokiviä ja se sitoo 4 happimolekyyliä.
Ainutlaatuinen hapen hemoglobiinisitoutumisen ominaisuus on positiivinen yhteisvaikutus alayksiköiden välillä, mikä ilmenee Hb:n affiniteetin lisääntymisenä jokaisen seuraavan O2-molekyylin kanssa, eli ensimmäisen O2-molekyylin lisäämisen jälkeen jokainen seuraava molekyyli liittyy nopeammin . Kun O2 sitoutuu ensimmäisen alayksikön hemirautaatomiin, sen tertiäärinen rakenne muuttuu. Tämä muutos aiheuttaa rakenteellisia muutoksia muissa alayksiköissä, joissa affiniteetti 02:lle kasvaa välittömästi jyrkästi.

Monomeerisen myoglobiinin hapella kyllästysasteen ja osapaineen (pO2) välinen suhde ilmaistaan ​​käyrällä ja on yksinkertaisen hyperbolin muotoinen. Tämä osoittaa sitoutumisen yhteistoiminnallisen luonteen puuttumisen (02:n lisääntynyt affiniteetti muiden myoglobiinimonomeerien kanssa). Myoglobiinilla on paljon suurempi affiniteetti happea kohtaan kuin hemoglobiinilla, mikä antaa sille kyvyn kiinnittää O2:ta, jota hemoglobiini kuljettaa lihaksiin. Siten myoglobiini on mukautettu sitomaan, varastoimaan happea tehokkaasti ja tarjoamaan sille kudoshengitysprosessia lihaskudoksessa.

Hemoglobiinin happisaturaatiokäyrällä on S-muotoinen (sigmoidinen) muoto. Matalalla pO2:lla (jopa 10 mmHg) Hb:llä on erittäin alhainen affiniteetti O2:een, ja ensimmäisen O2-molekyylin sitoutumisen jälkeen saturaatiokäyrä nousee jyrkästi. 60 mm Hg:ssä. Taide. Hemoglobiinin happisaturaatiotaso saavuttaa 90 %, minkä jälkeen se nousee hitaasti jälleen täyteen kyllästykseen. Näiden ominaisuuksien ansiosta hemoglobiini on hyvin sopeutunut sitomaan happea keuhkoissa ja vapauttamaan sitä ääreiskudoksissa. O2:n siirtymisen liikkeellepaneva voima on sen osapaineen ero ilmassa, nesteissä ja kehon kudoksissa. pO2 alveolaarisessa ilmassa on 100 mm Hg. Art. ja laskimoveressä – 40 mm Hg. Taide. 60 mm Hg:n gradientin ansiosta. Taide. Happi diffundoituu nopeasti keuhkorakkuloiden läpi, jolloin valtimoveren pO2 on noin 95 mmHg. Taide. Tässä p02:ssa Hb on kyllästynyt hapella noin 96 %. Jos alveolaarisen ilman pO2 on pienempi - jopa 80-70 mm Hg. Taide. (esimerkiksi korkeudessa) oksihemoglobiinipitoisuus laskee vain 1-3%.

Kehon kudosten solujenvälisessä nesteessä pO2 on 35 mm Hg. ja vähemmän. Kun veri virtaa kapillaarien läpi, oksihemoglobiini dissosioituu, ja dissosiaatioaste riippuu kudosten oksidatiivisten prosessien voimakkuudesta. Happi diffundoituu punasoluista plasman kautta solujen väliseen nesteeseen ja sitten kudossoluihin, missä se muuttuu vedeksi mitokondrioissa. Lepotilassa laskimoveressä pO2 on 40 mmHg ja laskimohemoglobiini on kyllästetty hapella noin 64 %. Siten noin kolmasosa sitoutuneesta hapesta vapautuu kudoksissa (6,5 ml O2 100 ml:sta verta). Fyysisen työn aikana pO2 lihaksissa laskee arvoon 25-10 mm Hg. ja hemoglobiini vapauttaa enemmän happea. Lisäksi verenkierto lisääntyy toimivan lihaksen ansiosta.

Hemoglobiinin 02:n sitoutumiseen vaikuttavat pO2:n lisäksi lämpötila, pH, CO2:n ja 2,3-difosfoglyseraatin (DPG) pitoisuus.
H +:n ja CO2:n pitoisuuden kasvu vähentää hemoglobiinin affiniteettia O2:lle ja päinvastoin edistää hapen vapautumista oksihemoglobiinista. Tätä ilmiötä kutsutaan K. Bohrin efektiksi. Myös lämpötilan nousu ja DPG-pitoisuuden nousu erytrosyyteissä vaikuttaa. Hemoglobiinin happisaturaatiokäyrä siirtyy oikealle näiden tekijöiden vaikutuksesta (kuva 17.4). DPG, glykolyysin välituote, löytyy punasoluista ja sitoutumalla oksihemoglobiiniin edistää hapen dissosiaatiota. DPG:n pitoisuus kasvaa noustessa korkeisiin korkeuksiin (3-4 km merenpinnan yläpuolella) sekä patologisten prosessien aiheuttaman hypoksian yhteydessä. Oksihemoglobiinin dissosiaatioasteen lisääntyminen kudoksissa kompensoi hapen määrän vähenemistä, jonka hemoglobiini sitoo keuhkoihin hypoksisissa olosuhteissa.