Hemoglobina - constă din proteina globină și partea neproteică a hemului, care conține un atom de Fe(II). Molecula de Hb conține 4 hemi și este o proteină cu structură cuaternară (4 subunități - 2 lanțuri α și 2 lanțuri β, fiecare având propria sa structură terțiară și este dispusă într-un mod special în jurul inelului hem). Fiecare dintre subunități este similară cu o moleculă de mioglobină. O moleculă de hemoglobină este capabilă să atașeze 4 molecule de O2. Hemoglobina transportă oxigenul de la plămâni la țesuturi, iar dioxidul de carbon în direcția opusă. Нb + О 2 → НbО 2 – oxihemoglobina– în capilarele plămânilor, Hb este saturată cu oxigen la presiune parțială mare (100 mm Hg).

În capilarele tisulare, unde presiunea parțială a oxigenului este scăzută (5 mm Hg) HbO 2 → la Hb și O 2. Oxigenul trece în țesuturi, iar Hb eliberat se combină cu CO 2 primit din țesuturi și se transformă în HbCO 2 - carbhemoglobina, care este transportat în sânge la plămâni. În capilarele pulmonare HbCO 2 → Hb + CO 2. CO2 este îndepărtat din organism atunci când este expirat, iar Hb este din nou saturat cu oxigen.

O comparație a dependenței de saturație de presiunea parțială a oxigenului arată că la presiuni parțiale ale oxigenului caracteristice țesuturilor, hemoglobina renunță la cantități semnificative de oxigen. În hemoglobină, atomul de fier se deplasează în planul hem cu o modificare simultană a conformației lanțului polipeptidic, dar deoarece molecula de Hb are o structură cuaternară și lanțurile individuale sunt interconectate, acest lucru permite ca modificările de conformație să fie transferate către regiune de comunicare între lanțurile polipeptidice. Aceasta modifică poziția spațială a întregii molecule și facilitează accesul O 2 la hemii rămași ai moleculei de Hb. În același timp, această modificare a conformației este însoțită de apariția la suprafață a unor grupuri care, atunci când sunt disociate, eliberează protoni (H +) în mediu. Când presiunea parțială a oxigenului scade, evenimentele se repetă în sens invers: eliberarea de oxigen are loc pe măsură ce presiunea parțială scade, hemoglobina trece într-o altă stare conformațională și din mediul înconjurător (țesut), unde concentrația de protoni este mare. , protonii sunt adăugați la hemoglobină. Astfel de modificări conformaționale permit hemoglobinei nu numai să regleze aportul de oxigen către țesuturi, ci și să participe la menținerea echilibrului acido-bazic în organism.

Când otrăvirea cu monoxid de carbon are loc în sânge, carboxihemoglobina Hb + CO → HbCO este un compus puternic care previne formarea HbO 2 și transportul oxigenului. Are loc înfometarea de oxigen.

Prin metodă se determină diferite forme de Hb analiza spectrală . La un adult, molecula HbA (2 lanțuri α și 2 lanțuri β). Dar compoziția lanțurilor de hemoglobină se poate modifica în funcție de o serie de condiții. La făt, HbF (fetal - 2 lanțuri α, 2 lanțuri γ) - leagă mai bine oxigenul cu deficiența sa relativă în timpul dezvoltării fetale.

Ca urmare a anumitor încălcări ale aparatului genetic al celulei Hb patologic , și boli - hemoglobinopatii origine ereditară.

Exemplul clasic este anemia celulelor secera(hemoglobina anormală este cauza). Se sintetizează un lanț β cu o compoziție neobișnuită, în care valină ia locul acidului glutamic prezent în HbA normală. Această modificare provoacă o încălcare a structurii și proprietăților Hb, care este denumit HbS - precipită ușor și are o capacitate redusă de a transporta oxigen. Ca rezultat, globulele roșii care conțin HbS capătă o formă de seceră. Clinic: circulația sângelui și respirația sunt afectate, uneori fatale.

Mioglobina - cromoproteină găsită în mușchi. Are un grup protetic, hem, un tetrapirol ciclic, care îi conferă culoarea roșie. Tetrapirolul constă din 4 inele pirol conectate într-o moleculă plată prin punți de metilen. Atomul de fier ocupă o poziție centrală în această moleculă plată. Fierul din hemul citocromilor este capabil să-și schimbe valența; în hemoglobină și mioglobină, o schimbare a valenței fierului le perturbă funcția. Funcția principală atât a hemoglobinei, cât și a mioglobinei este legarea de oxigen.

Mioglobina - moleculă sferică, este formată din 153 de aminoacizi cu o greutate moleculară totală de 17000. Este alcătuită dintr-o singură catenă, similară subunității Hb. La nivelul structurii secundare, formează 8 regiuni α-helicoidale, acoperind aproape 75% din toți aminoacizii moleculei. Atomul de fier din hemul mioglobinei, care nu este asociat cu oxigenul, iese din planul moleculei cu 0,03 nm. În forma sa oxigenată, atomul de fier pare să fie scufundat în planul moleculei hem. Prin formarea unei legături cu una dintre moleculele de histidină ale părții globinei, fierul, atunci când este combinat cu oxigenul, modifică și conformația proteinei. Mioglobina este convenabilă pentru stocarea oxigenului, dar nu este convenabilă pentru transportul acestuia prin sânge. Acest lucru se explică prin procesul de saturare a mioglobinei în funcție de presiunea parțială a oxigenului. Deoarece presiunea parțială a oxigenului în plămâni este de 13,3 kPa, mioglobina ar fi bine saturată cu oxigen, dar în sângele venos această presiune este de 5,3 kPa, iar în mușchi este chiar mai mică - 2,6 kPa. Mioglobina în astfel de condiții va putea emite puțin oxigen și nu va fi suficient de eficientă în transportul oxigenului de la plămâni la țesuturi.

Heme– un grup protetic de multe proteine ​​importante din punct de vedere funcțional.

Hemul este o parte neproteică, conține Fe (ΙΙ), hemul face parte din flavoproteine, hemoproteine, hemoglobină, mioglobină, catalază, peroxidază, citocromi.

Cunoașterea biosintezei și defalcării hemului este destinată să ajute la înțelegerea rolului hemoproteinelor în organism. Perturbarea acestor procese este asociată cu dezvoltarea bolilor. Astfel, un grup de boli este asociat cu afectarea biosintezei hemului - porfirie.

porfiria - un grup de boli cu biosinteza hemului afectată. un grup de boli cu biosinteza hemului afectată. Există o acumulare de subproduse intermediare, care se depun în diferite organe sau se excretă în cantități crescute în fecale sau urină. Apariția în urină a unor cantități semnificative de substanțe de sinteză incompletă a hemului sau a produselor de descompunere a acestuia (coproporfirina și uroporfirina) provoacă porfirinurie. Urina este de culoare roșie-violet. Acest lucru se întâmplă cu unele leziuni hepatice, sângerări intestinale și intoxicație. Porfirinuria este unul dintre semnele intoxicației cu plumb atunci când transportul Fe, necesar pentru sinteza hemoglobinei, este perturbat.

Mult mai frecvente sunt afecțiunile patologice asociate cu descompunerea hemului și excreția afectată a produselor transformării sale catabolice din organism. Cel mai comun este icter.

Protoporfirina ΙΧ

În mitocondrii + Fe 2+

Dintre numeroșii reprezentanți ai cromoproteinelor pentru oameni, cel mai important este hemoglobină. Cromoproteinele de origine vegetală și animală găsite în produsele alimentare sunt expuse la enzimele tractului digestiv.

Hemoglobina din alimente, care se află într-o stare denaturată, este ușor hidrolizată, descompunându-se într-un grup protetic și proteine. Proteina este descompusă de pepsină și tripsină pentru a forma peptide și aminoacizi. În consecință, partea globină a hemoglobinei suferă transformările obișnuite în tractul gastrointestinal, care sunt caracteristice proteinelor simple. Grupul protetic - hem - este oxidat la hematină. Hematina este absorbită foarte slab în intestin. Acești pigmenți sunt excretați în fecale, parțial neschimbați și parțial sub formă de diverși produse formate sub influența bacteriilor intestinale. Metodele chimice convenționale de depistare a sângelui în fecale, care au o importanță clinică deosebită, se bazează pe reacții ale hematinei și pot da rezultate fiabile numai dacă dieta nu conține carne, care conține mioglobină.

Durata de viață a globulelor roșii la un adult este de aproximativ 4 luni. După această perioadă de timp, celulele roșii din sânge sunt distruse în principal în ficat, splină și măduva osoasă. În timpul distrugerii, hemoglobina este eliberată din celulele roșii din sânge (8 - 9 g pe zi).

Proprietățile speciale ale moleculei de hemoglobină care o fac un purtător atât de eficient de oxigen în sânge sunt cel mai ușor de înțeles comparând mioglobina și hemoglobina în raport cu afinitățile lor pentru oxigen. În fig. 8-16 prezintă curbele de saturație a oxigenului pentru hemoglobină și mioglobină, care caracterizează gradul de saturație a acestor proteine ​​cu oxigen (adică raportul dintre numărul de situsuri ale moleculei care leagă oxigenul și numărul total de situsuri capabile de o astfel de legare) în funcție de asupra presiunii parțiale a oxigenului gazos situat în echilibru cu o soluție proteică.

Orez. 8-15. Fotografie a globulelor roșii umane normale, obținută folosind un microscop electronic cu scanare.

În primul rând, din grafic reiese clar că mioglobina are o afinitate foarte mare pentru oxigen: la o presiune parțială a oxigenului egală cu doar 1-2 mm Hg. Art., este deja 50% saturată cu oxigen. În plus, vedem că curba de saturație a mioglobinei în oxigen are forma unei hiperbole simple, așa cum ar fi de așteptat din legea acțiunii masei în raport cu o reacție de echilibru:

La o presiune parțială a oxigenului egală cu 20 mmHg. Art., mioglobina este saturată cu oxigen în proporție de peste 95%. Spre deosebire de mioglobina, hemoglobina are o afinitate semnificativ mai mica pentru oxigen; în plus, curba de saturație în oxigen a hemoglobinei este sigmoidă, adică. în formă de S (Fig. 8-16). Aceasta înseamnă că atunci când se leagă prima moleculă de oxigen (partea inferioară a curbei în formă de S, corespunzătoare presiunilor parțiale ale oxigenului sub 10 mm Hg), hemoglobina are o afinitate foarte scăzută pentru oxigen, în timp ce atunci când leagă moleculele de oxigen ulterioare, afinitatea sa. pentru ei devine mult mai sus, dovadă fiind partea abruptă a curbei în formă de -.

Orez. 8-16. Curbele de saturație în oxigen pentru mioglobină și hemoglobină. Mioglobina are o afinitate mult mai mare pentru oxigen decât hemoglobina. Saturația de 50% a mioglobinei cu oxigen este deja atinsă atunci când presiunea parțială a O este de numai 1-2 mm Hg. Art., în timp ce pentru hemoglobină o astfel de saturație cu oxigen are loc doar la o presiune parțială a oxigenului de aproximativ 26 mm Hg. Artă. Rețineți că în sângele arterial care curge din plămâni (la o presiune parțială a oxigenului de aproximativ 100 mm Hg), ambele proteine ​​- mioglobina și hemoglobina - sunt saturate cu oxigen în proporție de peste 95%, în timp ce în mușchii în repaus, unde presiunea parțială a oxigenului. este egal cu 40 mm Hg. Art., hemoglobina este saturată cu oxigen doar cu 75%, iar în mușchiul care lucrează la o presiune parțială a oxigenului doar aproximativ 10 mm Hg. Artă. doar cu 10%. Astfel, hemoglobina își eliberează foarte eficient oxigenul către mușchi și alte țesuturi periferice. În ceea ce privește mioglobina, la o presiune parțială a oxigenului egală cu doar 10 mm Hg. st„ rămâne încă aproape 90% saturată cu oxigen și, prin urmare, chiar și la presiuni parțiale atât de scăzute ale oxigenului, renunță la o parte foarte mică din oxigenul asociat cu acesta. Astfel, curba sigmoidă a saturației cu oxigen a hemoglobinei este rezultatul adaptării moleculare a hemoglobinei pentru a-și îndeplini funcția de transport în celulele roșii din sânge.

De fapt, după ce prima moleculă de oxigen se leagă, afinitatea crește de aproape 500 de ori. Astfel, cele patru subunități polipeptidice ale hemoglobinei care conțin hem diferă prin gradul de afinitate pentru oxigen și depind unele de altele în procesul de legare a oxigenului.

De îndată ce prima subunitate de polipeptidă care conține hem leagă o moleculă de oxigen, ea transmite informații despre aceasta către subunitățile rămase, care le cresc imediat afinitatea pentru oxigen. Acest schimb de informații între cele patru subunități polipeptidice ale hemoglobinei care conțin hem se datorează interacțiunii de cooperare dintre subunități. Deoarece legarea primei molecule de oxigen de una dintre subunitățile hemoglobinei crește probabilitatea legării moleculelor de oxigen ulterioare de către subunitățile rămase, spunem că hemoglobina are cooperare pozitivă. Cooperarea pozitivă este caracterizată prin curbe de legare sigmoidale, similare cu curba de saturație în oxigen a hemoglobinei. Când oxigenul este legat de mioglobină care conține un hemogrup, molecula de proteină poate atașa doar o moleculă de oxigen; în acest caz, legarea cooperativă nu este observată și curba de saturație are forma unei hiperbole simple. Acum înțelegem. de ce mioglobina și hemoglobina diferă atât de mult în capacitatea lor de legare a oxigenului.

Vom folosi termenul de ligand pentru a ne referi la o moleculă specifică care se leagă de o proteină; aceasta ar putea fi, de exemplu, o moleculă de oxigen în cazul hemoglobinei (cuvântul „ligand” provine din cuvântul latin, care se traduce prin „a lega”, „a atașa” și înseamnă literal „ceea ce este atașat”). Multe alte proteine ​​oligomerice au, de asemenea, mai mulți centri de legare a liganzilor și, ca și hemoglobina, prezintă o cooperare pozitivă. Cu toate acestea, există proteine ​​oligomerice care prezintă cooperare negativă: în acest caz, legarea unei molecule de ligand reduce probabilitatea legării altor molecule de ligand.

Raportul dintre locurile de legare ocupate de oxigen și numărul lor total reprezintă gradul de saturație sau pur și simplu saturația hemoglobinei cu oxigen și este notat cu Y. Valoarea variază de la (toate locurile sunt libere) la 1 (toate locurile sunt ocupate). Graficul dependenței de parțial

Orez. 4.1. Model cu rezoluție scăzută a hemoglobinei. Lanțurile α sunt reprezentate în galben, lanțurile P în albastru și hemul în roșu. (Perutz M.F., The hemoglobin molecule, Scientific American, Inc., 1964.)

presiunea oxigenului se numește curba de disociere a oxigenului. Curbele de disociere a oxigenului pentru hemoglobină și mioglobină diferă în două privințe (Fig. 4.2 și 4.3). În primul rând, în orice moment, saturația pentru mioglobină este mai mare decât pentru hemoglobină. Cu alte cuvinte, mioglobina are o afinitate mai mare pentru hemoglobina. Afinitatea pentru oxigen este caracterizată printr-o valoare egală numeric cu presiunea parțială a oxigenului la care 50% din locurile de legare sunt saturate.Pentru mioglobină este de obicei 1 torr, iar pentru hemoglobină este de 26 torr.

Torr este o unitate de presiune egală numeric cu presiunea produsă de o coloană de mercur în înălțime la 0°C și accelerația standard a gravitației.Numit după Evangelista Torricelli (1608-1647), inventatorul barometrului cu mercur.

A doua diferență este că curba de disociere a oxigenului în cazul mioglobinei are formă hiperbolică, iar în cazul hemoglobinei are formă sigmoidă. După cum va fi discutat mai jos, forma sigmoidă a curbei corespunde în mod ideal rolului fiziologic al hemoglobinei ca purtător de oxigen în sânge. La nivel molecular, forma sigmoidă înseamnă că legarea oxigenului de către hemoglobină are loc în mod cooperativ, adică adăugarea de oxigen la un hem facilitează adăugarea acestuia la celelalte.

Să luăm în considerare curbele de disociere a oxigenului din partea cantitativă, începând cu mioglobina ca fiind cea mai simplă. Legarea oxigenului de mioglobină este descrisă de următoarea ecuație:

Constanta de echilibru a procesului de disociere a oximioglobinei va fi

unde este concentrația de oximioglobină, este concentrația de deoximioglobină, este concentrația de oxigen liber și toate aceste cantități sunt exprimate în moli pe litru. Gradul de saturație este definit ca

Făcând substituții în ecuația (3) pe baza egalității (2), obținem

Deoarece este un gaz, este mai convenabil să-i exprimați concentrația ca de ex. presiunea parțială a oxigenului (în torr) în atmosfera din jurul soluției. Atunci ecuația (4) ia următoarea formă:

Ecuația (5) este exprimată grafic ca o hiperbolă. De fapt, curba de disociere a oxigenului calculată din ecuația (5) la 1 Torr este în bună concordanță cu curba experimentală obținută pentru mioglobină.

În schimb, pentru hemoglobină curba de disociere a oxigenului are

Orez. 4.2. Curba de disociere a oxigenului pentru mioglobină și hemoglobină. Saturația locurilor de legare a oxigenului este prezentată în funcție de presiunea parțială a oxigenului din soluția înconjurătoare.

forma sigmoidă și nu coincide cu nicio curbă descrisă de ecuația (5). Aceasta indică legarea cooperantă de către molecula de hemoglobină. Luați în considerare cazul extrem în care există doar deoxihemoglobină și hemoglobină care conține 4 molecule legate

Constanta de echilibru a acestei reacții ipotetice ar fi

Grafic, ecuația (8) este exprimată printr-o curbă sigmoidă (Fig. 4.4). Rețineți, totuși, că curba calculată este mai abruptă decât curba obținută experimental. Cu alte cuvinte, diagrama procesului descrisă de ecuația (6) este o extremă.

Orez. 4.3. Curba de disociere a oxigenului pentru hemoglobină. Axa absciselor prezintă valori caracteristice capilarelor mușchiului de lucru și alveolelor plămânilor. Rețineți că pentru hemoglobina în condiții fiziologice se află între aceste valori.

Orez. 4.4. Curba de saturație a hemoglobinei în oxigen se află între curbele de disociere calculate pentru (legarea necooperativă) și (legarea complet cooperativă).

Atunci cum putem caracteriza un proces de legare cu un grad intermediar de cooperare? În 1913, Archibald Hill a arătat că curba construită din determinarea legării oxigenului de către hemoglobină este descrisă printr-o ecuație corespunzătoare procesului ipotetic.

Saturația în acest caz va fi

Vom vorbi despre ce este mioglobina și ce rol joacă aceasta în organism. Ce valori ale concentrației sanguine sunt normale? Care sunt cauzele și riscurile nivelului ridicat sau scăzut de proteine ​​în sânge și urină?

Ce este mioglobina

Mioglobina este minge de proteine, adică un complex de proteine ​​în care lanțurile constitutive (peptidele) sunt răsucite pe ele însele în așa fel încât să formeze o spirală cu 8 secțiuni. O structură care conferă unei molecule o formă sferică sau sferică, de unde și denumirea de proteină globulară.

Funcția mioglobinei este de a transporta oxigenul către mitocondriile celulelor musculare, astfel încât acestea să se poată contracta.

Cum își îndeplinește funcția mioglobina?

Mioglobina este formată dintr-un lanț de 153 sau 154 de aminoacizi, care conțin un grup hem în interior.

Gruparea hem, datorită prezenței ionului de fier, permite mioglobinei să rețină stabil o moleculă de oxigen. În plus, structura specială a moleculei are ca rezultat ca grupul hem și fierul să fie închise într-un fel de buzunar, cu proprietăți hidrofobe și, prin urmare, capabile să stea departe de apă, care are potențial oxidant.

Toate acestea permit fierului să-și mențină starea de oxidare de 2+ și să nu treacă la 3+. O afecțiune care permite mioglobina nu numai leagă oxigenul, dar și menține un grad ridicat de afinitate cu celulele.

Principal funcțiile mioglobineiîn corpul uman sunt:

• leagă oxigenul atunci când presiunea sa parțială depășește 40 mmHg.
• eliberează oxigen atunci când presiunea sa parțială scade sub 5 mmHg.
• capacitatea mioglobinei de a lega oxigenul indiferent de temperatură, pH, presiune parțială a dioxidului de carbon (o funcție cunoscută sub numele de efectul Bohr).

Funcțiile biologice ale mioglobinei și diferența de hemoglobină

Din cele de mai sus, se poate imagina deja mioglobina, un analog al hemoglobinei, care leagă oxigenul în plămâni și îl transferă în celule pentru a asigura procesele metabolice.

Să vă reamintim că respirație celulară- o serie lunga de reactii in care nutrientii (carbohidrati, proteine ​​si grasimi) sunt oxidati la dioxid de carbon, apa si energie. Acesta din urmă va fi disponibil pentru celule sub formă de compus chimic cunoscut sub numele de ATP:

C 6 H 12 O 6 + 6O 2 → 6CO 2 + 6H 2 O + 38 ATP

Există, desigur, diferențe importante între aceste două proteine ​​globulare, ambele fiind capabile să lege oxigenul.

Diferențele care apar din diferențele în structura moleculară pot fi rezumate după cum urmează:

• mioglobina are un singur grup hem (hemoglobina are 4) și poate reține doar o moleculă de oxigen față de 4 în hemoglobină.
• Capacitatea de a lega oxigenul acestor proteine ​​sferice depinde de presiunea parțială:
  • Hemoglobina leagă oxigenul la o presiune de aproximativ 90 mmHg și îl transmite la presiune scăzută, dar nu mai mică de 40 mmHg.
  • Mioglobina leagă oxigenul la presiuni de ordinul a 50/40 mmHg și eliberează doar la presiuni de ordinul a 5 mmHg.

Aceste diferențe duc la:

• Hemoglobina, conținută în celulele roșii din sânge, stochează oxigenul și îl transferă celulelor pentru procesele metabolice din organism.
• Mioglobina, care se găsește în principal în fibrele musculare, leagă și stochează oxigenul, apoi îl returnează în țesutul muscular atunci când presiunea parțială a oxigenului scade sub 5 milimetri de mercur. Astfel de condiții se realizează în stadiul inițial al lucrului muscular și în stadiul de efort intens, în timpul căruia respirația nu poate asigura un flux suficient de oxigen. La mamiferele marine, concentrația de mioglobină este atât de mare încât își pot ține respirația ore în șir (balenele).

Niveluri normale de mioglobină în sânge și urină

Concentrația mioglobinei poate fi măsurat în ser folosind un simplu test chimic pe o probă de sânge prelevată dintr-o venă.

Valorile normale ale mioglobinei variază de la o persoană la alta și depind de masa musculară, vârstă și rasă.

Din sânge, mioglobina poate fi filtrată de rinichi și trece în urină, unde poate fi măsurată și concentrația acesteia.

Abateri ale nivelului mioglobinei

Când nivelul mioglobinei serice diferă de normal, se spune mioglobinemie, iar dacă o analiză de laborator dezvăluie un conținut ridicat de mioglobină în urină, atunci vorbesc despre mioglobinurie.

Când valorile sunt sub norma fiziologică, vorbim de mioglobină scăzută.

Cauzele valorilor crescute ale mioglobinei în sânge sau urină

Valorile ridicate ale mioglobinei sunt aproape întotdeauna observate după defalcarea fibrelor musculare, rezultând o disponibilitate ridicată a acesteia în sânge. Cu toate acestea, există multe motive care pot determina această afecțiune, atât fiziologice, cât și patologice.

Cauze...

Principalele sunt:

• Atac de cord. În prezența ischemiei (lipsa totală sau parțială a fluxului sanguin) a mușchiului inimii, are loc o creștere rapidă a nivelului de mioglobină. Toate acestea vă permit să diagnosticați probabilitatea unui atac de cord prin măsurarea nivelului de mioglobină. Desigur, acest test nu este specific.

• Leziuni musculare. Toți mușchii pot fi într-o astfel de stare încât să existe o creștere a nivelului de mioglobină între fibrele musculare.
• Munca fizică excesivă, mai ales fără pregătirea necesară. De exemplu, participarea la un maraton de alergare fără antrenament preliminar.
• Cauze ereditare, adică factori genetici.
• Arsuri cu afectarea maselor musculare mari.
• Insuficiență renală.
• Intoxicatii chimice si unele medicamente.
• Miozita, adică inflamația mușchilor striați scheletici.
• Distrofie musculara. Un set de boli degenerative care provoacă atrofie musculară din cauza unei deficiențe a proteinei distrofină, care este necesară pentru formarea structurii fiziologice a fibrelor musculare.

Cauzele nivelurilor scăzute de mioglobină

Valorile foarte scăzute ale mioglobinei pot fi cauzate de:

• Probleme ale sistemului imunitar, care poate secreta anticorpi împotriva mioglobina în sânge.
• Miastenia gravis. Boala se caracterizează prin slăbiciune musculară cauzată de o insuficiență a sistemului imunitar, care produce anticorpi care blochează receptorii colinergici, suprimând producția de acetilcolină, care este responsabilă de transmiterea impulsurilor nervoase.

Cu toate acestea, această condiție nu prezintă niciun risc special pentru sănătate.

Sângele trebuie să transporte aproximativ 600 de litri de oxigen (27 mol, 850 g) de la plămâni la țesuturi în fiecare zi. În stare solubilă, se transferă o cantitate mică de oxigen, deoarece este solubil în plasma sanguină (3 ml O2 / 1 litru de sânge). Hemoglobina, când este complet saturată cu oxigen, leagă 1,34 ml de O2 per 1 g și, prin urmare, 1 litru de sânge integral leagă aproximativ 200 ml de O2, adică de aproape 70 de ori mai mult decât dizolvat.

Molecula de hemoglobină are 4 pietre prețioase și leagă 4 molecule de oxigen.
O caracteristică unică a legării oxigenului hemoglobinei este o interacțiune pozitivă de cooperare între subunități, care se manifestă printr-o creștere a afinității Hb cu fiecare moleculă de O2 ulterioară, adică după adăugarea primei molecule de O2, fiecare moleculă ulterioară se unește mai rapid. . Când O2 se leagă de atomul de fier hem al primei subunități, structura sa terțiară se modifică. Această modificare induce modificări structurale în alte subunități, în care afinitatea pentru O2 crește imediat brusc.

Relația dintre gradul de saturație al mioglobinei monomerice cu oxigen și presiunea parțială (pO2) este exprimată printr-o curbă și are forma unei hiperbole simple. Aceasta indică absența unei naturi cooperante a legării (afinitate crescută a O2 cu alți monomeri de mioglobină). Mioglobina are o afinitate mult mai mare pentru oxigen decât hemoglobina, ceea ce îi conferă capacitatea de a atașa O2, care este livrat mușchilor de către hemoglobină. Astfel, mioglobina este adaptată să lege eficient, să stocheze oxigenul și să îi asigure procesul de respirație tisulară în țesutul muscular.

Curba de saturație a hemoglobinei în oxigen are o formă de S (sigmoid). La pO2 scăzută (până la 10 mm Hg), Hb are o afinitate foarte scăzută pentru O2, iar după legarea primei molecule de O2, curba de saturație crește brusc. La 60 mm Hg. Artă. Nivelul de saturație în oxigen al hemoglobinei ajunge la 90%, după care crește încet din nou la saturație completă. Datorită acestor proprietăți, hemoglobina este bine adaptată pentru a lega oxigenul în plămâni și a-l elibera în țesuturile periferice. Forța motrice pentru transferul de O2 este diferența de presiune parțială a acestuia în aer, fluide și țesuturi ale corpului. pO2 în aerul alveolar este de 100 mm Hg. Art., iar în sângele venos – 40 mm Hg. Artă. Datorită unui gradient de 60 mm Hg. Artă. Oxigenul difuzează rapid prin membrana alveolară, rezultând o pO2 sanguină arterială de aproximativ 95 mmHg. Artă. La această pO2, Hb este saturată cu oxigen cu aproximativ 96%. Dacă pO2 a aerului alveolar este mai mică - până la 80-70 mm Hg. Artă. (de exemplu, la altitudine), conținutul de oxihemoglobină va scădea doar cu 1-3%.

În lichidul intercelular al țesuturilor corporale, pO2 este de 35 mm Hg. și mai puțin. Pe măsură ce sângele curge prin capilare, oxihemoglobina se disociază, iar gradul de disociere depinde de intensitatea proceselor oxidative din țesuturi. Oxigenul difuzează din globulele roșii prin plasmă în fluidul intercelular și apoi în celulele țesuturilor, unde este transformat în apă în mitocondrii. În sângele venos în repaus, pO2 este de 40 mmHg, iar hemoglobina venoasă este saturată cu oxigen cu aproximativ 64%. Astfel, aproximativ o treime din oxigenul legat este eliberat în țesuturi (6,5 ml de O2 din 100 ml de sânge). În timpul muncii fizice, pO2 în mușchi scade la 25-10 mm Hg. iar hemoglobina eliberează mai mult oxigen. În plus, datorită mușchilor care lucrează, circulația sângelui crește.

Pe lângă pO2, legarea O2 de către hemoglobină este afectată de temperatură, pH, concentrație de CO2 și 2,3-difosfoglicerat (DPG).
O creștere a concentrației de H + și CO2 reduce afinitatea hemoglobinei pentru O2 și, dimpotrivă, favorizează eliberarea de oxigen din oxihemoglobină. Acest fenomen se numește efectul K. Bohr. Acționează și o creștere a temperaturii și a concentrației de DPG în eritrocite. Curba de saturație în oxigen a hemoglobinei se deplasează spre dreapta sub influența acestor factori (Fig. 17.4). DPG, un produs intermediar al glicolizei, se găsește în eritrocite și, prin legarea de oxihemoglobină, favorizează disocierea oxigenului. Concentrația de DPG crește odată cu altitudinile la altitudini mari (3-4 km deasupra nivelului mării), precum și cu hipoxia cauzată de procese patologice. O creștere a gradului de disociere a oxihemoglobinei în țesuturi va compensa scăderea cantității de oxigen care va fi legat de hemoglobină în plămâni în condiții hipoxice.